Білки, ферменти
Quiz-summary
0 of 45 questions completed
Questions:
- 1
- 2
- 3
- 4
- 5
- 6
- 7
- 8
- 9
- 10
- 11
- 12
- 13
- 14
- 15
- 16
- 17
- 18
- 19
- 20
- 21
- 22
- 23
- 24
- 25
- 26
- 27
- 28
- 29
- 30
- 31
- 32
- 33
- 34
- 35
- 36
- 37
- 38
- 39
- 40
- 41
- 42
- 43
- 44
- 45
Information
Тестування «Крок 1» за темами «Структура, властивості білків. Ферменти«
You must specify a text. |
|
You must specify a text. |
You have already completed the quiz before. Hence you can not start it again.
Quiz is loading...
You must sign in or sign up to start the quiz.
You have to finish following quiz, to start this quiz:
Results
0 of 45 questions answered correctly
Your time:
Time has elapsed
You have reached 0 of 0 points, (0)
Average score |
|
Your score |
|
Categories
- Not categorized 0%
- Стомат_укр 0%
- 1
- 2
- 3
- 4
- 5
- 6
- 7
- 8
- 9
- 10
- 11
- 12
- 13
- 14
- 15
- 16
- 17
- 18
- 19
- 20
- 21
- 22
- 23
- 24
- 25
- 26
- 27
- 28
- 29
- 30
- 31
- 32
- 33
- 34
- 35
- 36
- 37
- 38
- 39
- 40
- 41
- 42
- 43
- 44
- 45
- Answered
- Review
-
Question 1 of 45
1. Question
1 pointsЗ сироватки крові людини виділили п’ять ізоферментних форм лактатдегідрогенази і вивчили їх властивості. Яка властивість доводить, що виділені ізоферментні форми одного і того ж ферменту?
Correct
Incorrect
Hint
Каталізують одну і ту ж саму реакцію. Активною формою лактатдегідрогенази (ЛДГ) є тетрамер з 4-х субодиниць. Кожна субодиниця утворена поліпептидним ланцюгом із 334-х амінокислот. У тетрамері субодиниці займають еквівалентні положення; кожен мономер містить активний центр.В організмі ссавців є два різні типи субодиниць ЛДГ (H і M), вони дещо відрізняються за амінокислотною послідовністю і каталітичними властивостями, і можуть утворювати тетрамери у будь-якому співвідношенні. Комбінація субодиниць у тетраметрі дає п’ять ізоформ, які відрізняються фізикохімічними властивостями, але вони каталізують одну і ту ж саму реакцію — оборотне перетворення пірувату у лактат.
-
Question 2 of 45
2. Question
1 pointsДля прискорення загоєння рани слизової оболонки в ротовій порожнині хворому призначено препарат, який являє собою термостабільний білок, що міститься у людини в сльозах, слині, грудному молоці матері, а також його можна виявити в свіжознесеному курячому яйці. Відомо, що він являє собою фактор природної резистентності організму і називається:
Correct
Incorrect
Hint
Лізоцим. Лізоцим, мурамідаза або N-ацетилмурамідклікангідролаза (КФ 3.2.1.17) — тип ферментів, що руйнують клітинну стінку бактерій за рахунок каталізу реакції гідролізу 1,4-бета-зв’язків між залишками N-ацетилмурамієвою кислотою і N-ацетил-D-глюкозаміном в складі гліканового ланцюжка пептидоглікану та між залишками N-ацетил-D-глюкозаміну в складі хітодекстріну. Лізоцим у великій кількості міститься в багатьох секретах тварин, таких як сльози, слина і слиз. Лізоцим також міститься у цитоплазмених гранулах поліморфоядерних нейтрофілів.
-
Question 3 of 45
3. Question
1 pointsВиділяють кілька груп молекулярних механізмів, які мають важливу роль в патогенезі ушкодження клітин, що сприяє розвитку патології. Які процеси забезпечують протеїнові механізми ушкодження?
Correct
Incorrect
Hint
Пригнічення ферментів. Протеїнові механізми ушкодження клітин забезпечуються усіма факторами, які мають вплив на активність білків-ферментів ключових процесів жизнедіяльності клітини і викликають їх інгибування.
-
Question 4 of 45
4. Question
1 pointsУ крові хворого виявлено підвищення активності ізоферментів лактатдегідрогенази ЛДГ4, ЛДГ5, аланінамінотрансферази (АлАТ), карбомоїлорнітинтрансферази. В якому органі можна передбачити розвиток патологічного процесу?
Correct
Incorrect
Hint
Печінка (можливий гепатит). Комплекс наведених ферментів: ізоферментів лактатдегідрогенази ЛДГ4, ЛДГ5, аланінамінотрансферази (АлАТ), карбомоїлорнітинтрансферази (для печинки це органоспецифічний фермент) виявляється з високою активністю у печинці. При пошкодженні та руйнуванні клітин цього органу ці ферменти вимиваються у кров’яне русло, що призводить до підвищення їх активності в плазмі крові.
-
Question 5 of 45
5. Question
1 pointsДо фібрилярних елементів сполучної тканини належать колаген, еластин і ретикулін. Вкажіть амінокислоту, яка входить тільки до складу колагену, і визначення якої в біологічних рідинах використовується для діагностики захворювань сполучної тканини:
Correct
Incorrect
Hint
Гидроксипролин. Кожний ланцюг колагену містить приблизно 1000 амінокислотних залишків, з яких 33% становить гліцин, близько 21% – пролін і оксипролін, 11% – аланін і тільки приблизно 35% – усі інші амінокислоти. Послідовність амінокислот у ланцюзі досить регулярно повторюється: майже у кожному 3-му положенні знаходиться залишок гліцину, часто зустрічаються трипептидні фрагменти – гліцин-Х-пролін, гліцин-Х-оксипролін, гліцин-пролін-окси¬пролін, де Х – інші амінокислоти. Оксипролін, за винятком колагену і еластину, дуже рідко зустрічається в інших білках. Колаген містить ще одну рідкісну амінокислоту – оксилізин.
-
Question 6 of 45
6. Question
1 pointsНаявність білка в розчині можна виявити за допомогою кольорових реакцій. Яка з нижчеперелічених реакцій дасть негативний результат при повному гідролізі білка?
Correct
Incorrect
Hint
Біуретова. Біуретову реакцію застосовують для доказу присутності пептидних фрагментів у структурі (не менш двох) пептидів і білків. При повному гідролізі білків усі пептидні зв’язки руйнуються, тому їх відсутність буде підтверджена негативною біуретовою реакцією.
-
Question 7 of 45
7. Question
1 pointsЛікар, перш ніж призначити хворому білкове парентеральне харчування, призначив лабораторне дослідження електрофоретичного спектра білків крові. Які фізико-хімічні властивості білків використовує даний метод?
Correct
Incorrect
Hint
Наявність заряду. Білки можуть набувати позитивний і негативний заряд в залежності від кислотності середовища, в якій проводиться електрофорез. Рух білків залежить від величини заряду, форми і розміру молекули, її ваги, властивостей середовища (рН), в якій проводиться електрофорез.
-
Question 8 of 45
8. Question
1 pointsПри хворобі Вільсона-Коновалова порушується транспорт міді, що призводить до накопичення цього металу в клітинах мозку і печінки. З порушенням синтезу якого білка це пов’язано?
Correct
Incorrect
Hint
Церулоплазмін. Основну роль у патогенезі хвороби Вільсона-Коновалова грає порушення обміну міді, її накопичення у нервовій (особливо уражаються базальні ядра), нирковій, печінковій тканинах і рогівці ока, а також токсичне пошкодження міддю даних органів. Порушення метаболізму міді виражається у порушенні синтезу і зниженні у крові концентрації церулоплазміну. Церулоплазмін бере участь у процесі виведення міді з організму.
-
Question 9 of 45
9. Question
1 pointsУ легенях вугільна кислота (Н2СО3) за допомогою ферменту розкладається до води і вуглекислого газу, який виділяється при диханні. Який фермент каталізує дану реакцію?
Correct
Incorrect
Hint
Карбоангідраза. Карбоангідраза (вугільна ангідраза) — фермент, що каталізує оборотну реакцію розпаду вугільної кислоти: Н2CO3↔CO2+Н2О. Карбоангідраза присутня головним чином в еритроцитах і бере участь у тканинному диханні. Активність карбоангідрази у крові та інших тканинах знижується при сепсисі, важких токсичних формах скарлатини, підвищується в умовах кисневого голодування і при захворюваннях дихальної і серцево-судинної систем.
-
Question 10 of 45
10. Question
1 pointsУ регуляції активності ферментів важливе місце належить їх пост-синтетичної ковалентної модифікації. За допомогою якого механізму здійснюється регуляція глікогенфосфорилази і глікогенсинтетазу?
Correct
Incorrect
Hint
Фосфорилювання-дефосфорилювання. На каталітичну активність глікогенфосфорилази і глікогенсинтази впливає ковалентна модифікація, що відбувається у відповідь на дію гормонів. Перетворення неактивної глікогенфосфорилази b переважно в активну фосфорилазу a здійснюється завдяки фосфорилюванню по залишку серину кіназою фосфорилази. Глікогенсинтаза завдяки фосфорилюванню стає неактивною. Фосфопротеїнфосфатаза 1 (фосфатаза фосфорилази a) формує неактивну форму глікогенфосфорилази. Дефосфорилюфання є механізмом активації глікогенсинтази.
-
Question 11 of 45
11. Question
1 pointsУ медичній практиці для профілактики алкоголізму широко використовується препарат тетурам, якій є інгібітором альдегіддегідрогенази. Підвищення в крові якого метаболіту викликає відразу до алкоголю при застосуванні цього препарату ?:
Correct
Incorrect
Hint
Ацетальдегіду. Ацетальдегід є субстратом ацетальдегіддегідрогенази і накопичується в наслідок інгибування цього ферменту тетурамом. Але він є продуктом алкогольдегідрогенази, яка каталізує утворення альдегіда з етанолу (алкоголю, якій вживають алкоголіки). Таким чином, тетурам викликає накопичення продукту ацетальдегіду, якій викликає у разі прийому алкоголю виникненню відчуття жару, стиснення угрудях, утрудненню дихання, серцебиття, відчуття жаху, і т. ін. Тому прийом алкоголю на фоні вживання тетураму виробляє негативний умовний рефлекс на органолептичні властивості спиртних напоїв (запах і смак) і при тривалому лікуванні виробляє часткову або повну непереносимість алкоголю.
-
Question 12 of 45
12. Question
1 pointsНедостатність в організмі мікроелемента селену виявляється кардіоміопатією. Ймовірною причиною такого стану є зниження активності наведеного селен-вмісного ферменту:
Correct
Incorrect
Hint
Глутатіонпероксидаза. Глутатіонпероксидаза (КФ 1.11.1.9) – гомотетрамерний селенопротеїн, який складається з 4-х ідентичних субодиниць. До складу активного центра входить селен, який є часткою Se-цистеїну. Антиоксидантна дія глутатіонпероксидази порушується при дефіциті селену в організмі людини.
-
Question 13 of 45
13. Question
1 pointsУ слині знаходиться фермент, який має сильну бактерицидну дію завдяки здатності руйнувати пептидглікани бактеріальної стінки. Вкажіть цей фермент:
Correct
Incorrect
Hint
Лізоцим (мурамідаза). Лізоцим, мурамідаза або N-ацетилмурамідклікангідролаза (КФ 3.2.1.17) — тип ферментів, що руйнують клітинну стінку бактерій за рахунок каталізу реакції гідролізу 1,4-бета-зв’язків між зал ишками N-ацетилмурамієвою кислотою і N-ацетил-D-глюкозаміном в складі гліканового ланцюжка пептидоглікану та між залишками N-ацетил-D-глюкозаміну в складі хітодекстріну. Лізоцим у великій кількості міститься в багатьох секретах тварин, таких як сльози, слина і слиз. Лізоцим також міститься у цитоплазмених гранулах поліморфоядерних нейтрофілів
-
Question 14 of 45
14. Question
1 pointsХвора жінка 46-ти років довгий час страждає від прогресуючої м’язової дистрофії (дистрофія Дюшена). Зміна рівню активності якого ферменту плазми крові є діагностичним тестом в даному випадку?
Correct
Incorrect
Hint
Креатинфосфокіназа. Креатинфосфокіназа (КФК) представлена у людини у виді трьох ізоферментів: КФК1 (у головному мозку), КФК2 (у серці), КФК3 (у скелетних м`язах). За концентрацією остання ізоформа КФК3 найбільша, і при прогресуючій м’язовій дистрофії ця ізоформа значно підвищується в плазмі крові хворих дистрофією Дюшена.
-
Question 15 of 45
15. Question
1 pointsЗахисна функція слини обумовлена декількома механізмами, у тому числі : присутністю ферменту, якій має бактерицидну дію, викликаючи лізис полісахаридного комплексу оболонки стафілококів, стрептококів. Вкажіть цей фермент:
Correct
Incorrect
Hint
Лізоцим. Лізоцим, мурамідаза або N-ацетилмурамідклікангідролаза (КФ 3.2.1.17) — тип ферментів, що руйнують клітинну стінку бактерій за рахунок каталізу реакції гідролізу 1,4-бета-зв’язків між зал ишками N-ацетилмурамієвою кислотою і N-ацетил-D-глюкозаміном в складі гліканового ланцюжка пептидоглікану та між залишками N-ацетил-D-глюкозаміну в складі хітодекстріну. Лізоцим у великій кількості міститься в багатьох секретах тварин, таких як сльози, слина і слиз. Лізоцим також міститься у цитоплазмених гранулах поліморфоядерних нейтрофілів.
-
Question 16 of 45
16. Question
1 pointsУ хворого виявлено підвищення активності ЛДГ1 і ЛДГ2, АсАТ, креатинфосфокінази. В якому (яких) органі (органах) найбільш вірогідний розвиток патологічного процесу?
Correct
Incorrect
Hint
У серцевому м’язі (початкова стадія інфаркту міокарда). Наведені ферменти аспартатамінотрансфераза (АсАТ), креатинфосфокіназа (ізоформа КФК2) є дуже активними в міокарді здорової людини. Ізоферменти лактатдегідрогенази ЛДГ1 і ЛДГ2 починають активно синтезуватися у міокарді при ішемії міокарду, яка може закінчитися інфарктом серцевого м`язу. При цьому, усі наведені ферменти виходять при інфаркті міокарда у кров, де їх концентрація значно підвищується.
-
Question 17 of 45
17. Question
1 pointsЖінці 54-років визначено попередній діагноз: інфаркт міокарда. Характерною особливістю даного захворювання є суттєве підвищення активності:
Correct
Incorrect
Hint
Кретинфосфокінази. Наведений фермент креатинфосфокіназа (ізоформа КФК2) є дуже активною в міокарді здорової людини. При інфаркті міокарда даний фермент одним з перших виходить у кров, його концентрація значно підвишується в плазмі крові, що застосовується в діагностиці інфаркту міокарда.
-
Question 18 of 45
18. Question
1 pointsПри дослідженні крові хворого виявлено значне підвищення активності МВ-ізоформи КФК (креатинфосфокінази) та ЛДГ1. Зробіть припущення про можливу патологію:
Correct
Incorrect
Hint
Інфаркт міокарда. Наведений фермент креатинфосфокіназа (ізоформа МВ) є дуже активним в міокарді здорової людини і відсутній в інших тканинах. Ізофермент лактатдегідрогенази ЛДГ1 починає активно синтезуватися у міокарді при ішемії міокарду, яка може закінчитися інфарктом серцевого м`язу. При цьому, усі наведені ферменти виходять при інфаркті міокарда у кров, де їх концентрація значно підвишується.
-
Question 19 of 45
19. Question
1 pointsПри патологічних процесах, які супроводжуються гіпоксією, відбувається відновлення молекул кисню в дихальному ланцюзі до пероксиду водню. Вкажіть фермент, який забезпечує руйнування даної цитотоксичної речовини:
Correct
Incorrect
Hint
Каталаза. Катала́за (від грец.καταλύω — «руйную»)— фермент (КФ 1.11.1.6), що руйнує пероксид водню, який утворюється у процесі біологічного окиснення, до води та молекулярного кисню: 2H2O2→ 2H2O + O2, , і бере таким чином участь у процесі клітинного дихання.
-
Question 20 of 45
20. Question
1 pointsНа основі клінічних даних хворому визначено діагноз — гострий панкреатит. Вкажіть біохімічний тест, який підтвердить даний діагноз. Це визначення:
Correct
Incorrect
Hint
Активності амілази крові. Амілаза крові відноситься до специфічних маркерів патології підшлункової залози. У здорової людини амілаза повинна надходити з підшлункової залози виключно в просвіт кишкивника. У нормі незначна її кількість потрапляє і в системний кровотік, оскільки кожна клітина в процесі життєдіяльності має безпосередній контакт з кров’ю. Поки цілісність клітин підшлункової залози не порушується, концентрація ферменту не виходить за межі норми (для дорослих 28-100 Од\л). При острому панкреатиті її активність значно перевищує норму (у 4-6 разів).
-
Question 21 of 45
21. Question
1 pointsУ відділення реанімації поступив чоловік 47 років з діагнозом — інфаркт міокарда. Яка з фракцій лактатдегідрогенази (ЛДГ) буде вище за концентрацією в крові перші дві доби?
Correct
Incorrect
Hint
ЛДГ1. Ізоферменти лактатдегідрогенази ЛДГ1 і ЛДГ2 починають активно синтезуватися у міокарді при ішемії міокарду, але концентрація ЛДГ1 значно перевищує концентрацію ЛДГ2. Ішемія міокарду може закінчитися інфарктом серцевого м`язу. При цьому, оби два ізоферменти виходять при інфаркті міокарда у кров, але лікарі застосовують ЛДГ1 для діагнозу інфаркта, тому що ЛДГ1 буде вище за концентрацією в крові перші дві доби даного патологічного стану.
-
Question 22 of 45
22. Question
1 pointsУ відділення інтенсивної терапії доставлено жінку 50 років з діагнозом інфаркт міокарда. Активність якого ферменту в плазмі крові хворої буде значно підвищена перші дві доби?
Correct
Incorrect
Hint
Аспартатамінотрансферази. Фермент аспартатамінотрансфераза (АсАТ) є дуже активним в міокарді здорової людини. При інфаркті міокарда активність цього ферменту значно зростає у перші 3-4- години цього патологічного стану і продовжує оставатися значно підвищеною у плазмі крові пацієнта перші дві доби.
-
Question 23 of 45
23. Question
1 pointsУ хворого через 12 годин після гострого нападу загрудинного болю виявили різке підвищення активності АсАТ в сироватці крові. Вкажіть патологію, при якій відбуваються такі зміни в крові:
Correct
Incorrect
Hint
Інфаркт міокарда. Фермент аспартатамінотрансфераза (АсАТ) є дуже активним в міокарді здорової людини. При інфаркті міокарда активність цього ферменту значно зростає у перші 3-4- години цього патологічного стану і продовжує оставатися значно підвищеною у плазмі крові пацієнта перші дві доби.
-
Question 24 of 45
24. Question
1 pointsУ юнака 18 років з ураженням паренхіми печінки в сироватці крові найбільш імовірно збільшений рівень активності:
Correct
Incorrect
Hint
Аланінамінотрансферази. Найбільш висока активність аланінамінотрансферази (АлАТ) виявляється в печінці і нирках, менша — в серці, скелетній мускулатурі, підшлунковій залозі, селезінці, легенях, еритроцитах. При пошкодженні та руйнуванні клітин цих органів АлАТ вимивається у кров’яне русло, що приводить до підвищення її активності в крові. При вірусних гепатитах (коли порушується паренхіма печинки) міра збільшення активності АлАТ корелює зі ступенем захворювання. У гострих випадках активність ферменту в сироватці крові може перевищувати нормальні значення в 50-100 разів і більше. При вірусному гепатиті підвищення активності ферменту відбувається ще до появи жовтяниці (у 50% пацієнтів — за 5 днів, у 90% — за 2 дні до клінічної маніфестації захворювання). Активність ферменту підвищена і у хворих з безжовтяничною формою захворювання.
-
Question 25 of 45
25. Question
1 pointsАктивність яких ферментів слід визначати з діагностичної та прогностичної метою, якщо в клініку поступив хворий з патологією серцевого м’яза?
Correct
Incorrect
Hint
Креатинкінази, АлАТ, АсАТ. Наведені ферменти аспартатамінотрансфераза (АсАТ), креатинфосфокіназа (ізоформа КФК2) є дуже активними в міокарді здорової людини. При інфаркті міокарду аланінамінотрансфераза (АлАТ) в плазмі крові збільшується в значно меншій мірі, ніж AсАT, оскільки активність АлАТ в кардіоміоцитах значно менша у порівнянні з AсАT. При інфаркті міокарда усі наведені ферменти виходять у кров, де їх концентрація значно підвишується в плазмі крові.
-
Question 26 of 45
26. Question
1 pointsУ хворого на гострий панкреатит в аналізах крові та сечі виявлено високу активність одного із зазначених ферментів:
Correct
Incorrect
Hint
Альфа-амілаза. Амілаза (альфа-амілаза) крові відноситься до специфічних маркерів патології підшлункової залози. У здорової людини амілаза повинна надходити з підшлункової залози виключно в просвіт кишкивника. У нормі незначна її кількість потрапляє в системний кровотік і може фільтруватися в нирках. Поки цілісність клітин підшлункової залози не порушується, концентрація ферменту не виходить у плазмі крові за межі норми (для дорослих 28-100 Од\л) і в сечі (16-64 Од). При острому панкреатиті її активність значно перевищує норму в крові (у 4-6 разів) і в сечі (у 10-30 разів).
-
Question 27 of 45
27. Question
1 pointsУ хворого гострий панкреатит. Які препарати повинен призначити хворому лікар, щоб уникнути аутолиз підшлункової залози?
Correct
Incorrect
Hint
Інгібітори протеаз. При гострому панкреатиті в плазмі крові хворих підвищується рівень активності ферментів-пептидаз (протеаз), які у здорової людини руйнують пептидні зв`язкі білків — компонентів продуктів харчування (трипсин, химотрипсин та інші), але при гострому панкреатиті вони надходять у кров. Підвищення концентрації таких ферментів у крові призводить до руйнування білків плазми крові, клітинних білків, що може привести до незворотних наслідків в організмі хворого. Тому лікар повинен призначити препарат із групи інгібіторів протеаз.
-
Question 28 of 45
28. Question
1 pointsХворий 49-ти років (водій за професією) скаржиться на нестерпний загрудінний біль, що віддає в шийний відділ, це виникло 2 години тому. Стан важкий, спостерігається блідість обличчя, тони серця ослаблені. Лабораторне обстеження показало високу активність ферментів крові креатинкінази і ЛДГ1. Для якого захворювання характерні такі зміни?
Correct
Incorrect
Hint
Гострий інфаркт міокарда. Висока активність креатинфосфокінази (ізоформа МВ) спостерігається в міокарді здорової людини і відсутня в інших тканинах. Ізофермент лактатдегідрогенази ЛДГ1 починає активно синтезуватися у міокарді при ішемії міокарду, яка може закінчитися інфарктом серцевого м`язу. При цьому, усі наведені ферменти виходять при гострому інфаркті міокарда у кров, де їх концентрація значно підвишується.
-
Question 29 of 45
29. Question
1 pointsКатіонні глікопротеїни є основними компонентами слини привушних залоз. Які амінокислоти обумовлюють їх позитивний заряд?
Correct
Incorrect
Hint
Лізин, аргінін, гістидин. Позитивний заряд білку в умовах рН середовища за назвою слина залежить виключно від амінокислотного складу поліпептидних ланцюгів білку. Чим більше кількість позитовнозаряджених амінокислотних залишків у первинній структурі білку, тим , більше його позитивний заряд. Радикали залишків аргініну. лізину та гістидину мають позитивний заряд при рН близьких до нейтральних значень, їх велика кількість у складі білку обумовлює позитивний заряд молекули білку.
-
Question 30 of 45
30. Question
1 pointsПри зниженні активності ферментів антиоксидантного захисту посилюються процеси перекисного окислення ліпідів мембран клітин. При нестачі якого мікроелемента знижується активність глутатіонпероксидази?
Correct
Incorrect
Hint
Селен. Глутатіонпероксидаза – селенопротеїн, якій складається з 4-х ідентичних субодиниць. До складу активного центра цього ферменту входить селен, якій є часткою Se-цистеїну. Антиоксидантна дія глутатіонпероксидази порушується при дефіциті селену в організмі людини.
-
Question 31 of 45
31. Question
1 pointsПри дослідженні слини людини необхідно оцінити її гідролітичні властивості. Яку речовину потрібно при цьому використовувати як субстрат?
Correct
Incorrect
Hint
Крохмаль. Гідролітична властивість слини обумовлена наявністю в неї ферменту класу гідролази — альфа-амілази слини. Субстратами альфа-амілази слини є полісахариди, які містять альфа-1,4-глікозидний зв’язок, фермент цей зв’язок розщеплює з утворенням продуктів: олігосахаридів, вільної глюкози і , частково, мальтози. Крохмаль відповідає усім умовам дії цього ферменту.
-
Question 32 of 45
32. Question
1 pointsТі організми, які в процесі еволюції не створили захисту від Н2О2 можуть жити тільки в анаеробних умовах. Які з перерахованих ферментів можуть руйнувати пероксид водню?
Correct
Incorrect
Hint
Пероксидаза і каталаза. Вказані ферменти руйнують пероксид водню, якій утворюється у процесі біологічного окиснення, до води та молекулярного кисню: 2H2O2→ 2H2O + O2, , і беруть таким чином участь у процесі клітинного дихання.
-
Question 33 of 45
33. Question
1 pointsВ процесі метаболізму в організмі людини виникають активні форми кисню, у тому числі, супероксидний аніон-радикал. Цей аніон інактивується за допомогою ферменту:
Correct
Incorrect
Hint
Супероксиддисмутаза. Споживання молекулярного кисню клітинами супровождується утворенням проміжних продуктів, такі як супероксид-аніон радикал (О2-), перекис водню (Н2О2), і гідроксильний радикал (HO-). Ферменти родини супероксиддисмутаз каталізують перетворення О2- у Н2О2 та О2, тобто: О2-+О2- → Н2О2 + О2
-
Question 34 of 45
34. Question
1 pointsПри малярії призначають препарати — структурні аналоги вітаміну В2 (рибофлавін). Порушення синтезу яких ферментів викликають у плазмодія ці препарати?
Correct
Incorrect
Hint
ФАД — залежних дегідрогеназ. Рибофлавін трансформується в клітинах людини і плазмодія у простетичні групи: флавінаденіндинуклеотид (ФАД) і флавінмононуклеотид (ФМН). Ці простетичні групи є небілковою частиною ферментів класу оксидо-редуктаз. ФАД-залежні дегідрогенази відносяться до цього класу ферментів.
-
Question 35 of 45
35. Question
1 pointsЦитохімічне дослідження виявило високий вміст в цитоплазмі гідролітичних ферментів. Про високу активність яких органел свідчить цей факт?
Correct
Incorrect
Hint
Лізосоми. Лізосоми є органелами, де спостерегається інтенсивне руйнування великої кількості молекул, які надходять у клітину зовні, або не потрібні клітині. Лізосоми містять велику кількість гідролаз (гідролітичних ферментів), які руйнують ці молекули, частково вони можуть виходити їз лізосом у цитоплазму.
-
Question 36 of 45
36. Question
1 pointsЗ віком знижується секреторна активність привушних слинних залоз. Активність якого ферменту слини буде різко зменшуватися при старінні?
Correct
Incorrect
Hint
Лізоцим. Останні дослідження в геронтології (геронтологія – наука про старіння організму) доказують зміну активності деяких ферментів при старінні. Серед ферментів, яки продукують слинни залози, можливо визначити альфа-амілазу, фосфатази та лізоцим. Слід зазначити, що активність лізоциму різко знижується при старінні.
-
Question 37 of 45
37. Question
1 pointsДля біохімічної діагностики інфаркту міокарда визначають в крові активність низки ферментів та їх ізоферментів. Який ферментативний тест вважається найкращим для підтвердження або виключення діагнозу «інфаркт міокарда» в ранній період після появи болю в грудній клітці?
Correct
Incorrect
Hint
Цитоплазматичний ізофермент аспартатамінотрансферази. Аспартатамінотрансфераза представлена у міокарді у двох лізоформах (цитоплазматична і мітохондріальна). При інфаркті серцевого м’яза в ранній період після появи болю в грудній клітці першим надходить у плазму крові пацієнта цитоплазматичний ізофермент аспартатамінотрансферази.
-
Question 38 of 45
38. Question
1 pointsЗ наведених амінокислот, що містять гідроксильну групу, одна має найбільше значення в формуванні структури колагену та органічного матриксу зуба. Яка це амінокислота?
Correct
Incorrect
Hint
Оксипролін. Колаген є найбільш важливим структурним білком для органічного матриксу зуба. Кожний ланцюг колагену містить приблизно 1000 амінокислотних залишків, з яких 33% становить гліцин, близько 21% – пролін і оксипролін. Послідовність амінокислот у ланцюзі досить регулярно повторюється: майже у кожному 3-му положенні знаходиться залишок гліцину, часто зустрічаються трипептидні фрагменти – гліцин-Х-пролін, гліцин-Х-оксипролін, гліцин-пролін-окси¬пролін, де Х – інші амінокислоти. Оксипролін, за винятком колагену і еластину, дуже рідко зустрічається в інших білках. Порушення гідроксилювання залишків проліну у проколагені призводить до порушень функцій зрілого колагену, це доказує важливість присутності оксипроліну у складі цього білку.
-
Question 39 of 45
39. Question
1 pointsГоловним білком тканин зуба є колаген, який становить нерозчинну фракцію білків. Колаген містить у великій кількості амінокислоти:
Correct
Incorrect
Hint
Пролін, гідроксипролін і гліцин. Колаген є найбільш важливим структурним білком для органічного матриксу зуба. Кожний ланцюг колагену містить приблизно 1000 амінокислотних залишків, з яких 33% становить гліцин, близько 21% – пролін і оксипролін. Послідовність амінокислот у ланцюзі досить регулярно повторюється: майже у кожному 3-му положенні знаходиться залишок гліцину, часто зустрічаються трипептидні фрагменти – гліцин-Х-пролін, гліцин-Х-оксипролін, гліцин-пролін-окси-пролін, де Х – інші амінокислоти. Оксипролін, за винятком колагену і еластину, дуже рідко зустрічається в інших білках
-
Question 40 of 45
40. Question
1 pointsАльфа-амілаза слини каталізує гідроліз альфа—1,4-глікозидних зв’язків крохмалю. Її активатором є іони:
Correct
Incorrect
Hint
Натрію. Дослідження впливу регуляторних факторів на активність амілази слини доказують наявність алостеричного активатора для нього- це іони натрію, неконкурентного інгібітора – іони міді Cu2+.
-
Question 41 of 45
41. Question
1 pointsПри обробці перекисом водню слизової оболонки хворого, що страждає запаленням ротової порожнини, кров змінює колір у коричневий замість піноутворення. При зниженні концентрації якого з перелічених ферментів це можливо?
Correct
Incorrect
Hint
Каталаза. Каталаза руйнує пероксид водню, який утворюється у процесі біологічного окиснення, до води та молекулярного кисню: 2H2O2→ 2H2O + O2. Цим пояснюється піноутворення при обробці місця запалення у ротовій порожнині. При зниженні концентрації каталази у крові пероксид водню виконує функцію окислювача катіонів заліза у складі гему гемоглобіна еритроцитів, що призводить до зміни коліру крові у коричневий.
-
Question 42 of 45
42. Question
1 pointsУ хворого 27 років виявлено патологічні зміни печінки і головного мозку. У плазмі крові виявлено різке зниження, а в сечі підвищення вмісту міді. Поставлено діагноз — хвороба Вільсона. Активність якого ферменту в сироватці крові необхідно дослідити для підтвердження діагнозу?:
Correct
Incorrect
Hint
Церулоплазміну. Основну роль у патогенезі хвороби Вільсона-Коновалова грає порушення обміну міді, її накопичення у нервовій (особливо уражаються базальні ядра), нирковій, печінковій тканинах і рогівці ока, а також токсичне пошкодження міддю даних органів. Порушення метаболізму міді обумовлено порушенням синтезу і зниженням у крові концентрації церулоплазміну. Церулоплазмін бере участь у транспорті іонів міді і належить до класу оксидоредуктаз, тому що бере участь в окисленні поліфенолів, поліамінів у плазмі крові.
-
Question 43 of 45
43. Question
1 pointsБіологічне окиснення та знешкодження ксенобіотиків відбувається за рахунок гем-вмісних ферментів. Який хімічний елемент є обов’язковою складовою цих ферментів?
Correct
Incorrect
Hint
Fe. Структура гему складається з чотирьох пірольних кілець, які з’еднані з іоном металу коордінаційними зв’язками. Обов’язковою складовою гем-вмісних ферментів є хімічний елемент Fe в якості іонів: Fe2+/Fe3+.
-
Question 44 of 45
44. Question
1 pointsПацієнту проведено хімічний аналіз слини з метою оцінки її антибактеріальної активності. Який компонент слини відповідає за ці властивості?
Correct
Incorrect
Hint
Лізоцим. Лізоцим, мурамідаза або N-ацетилмурамідклікангідролаза (КФ 3.2.1.17) — тип ферментів, що руйнують клітинну стінку бактерій за рахунок каталізу реакції гідролізу 1,4-бета-зв’язків між зал ишками N-ацетилмурамієвою кислотою і N-ацетил-D-глюкозаміном в складі гліканового ланцюжка пептидоглікану та між залишками N-ацетил-D-глюкозаміну в складі хітодекстріну. Лізоцим у великій кількості міститься в багатьох секретах тварин, таких як сльози, слина і слиз. Лізоцим також міститься у цитоплазмених гранулах поліморфоядерних нейтрофілів.
-
Question 45 of 45
45. Question
1 pointsПацієнту проведено хімічний аналіз слини з метою оцінки її антибактеріальної активності. Який компонент слини відповідає за ці властивості?
Correct
Incorrect
Hint
Лізоцим. Лізоцим, мурамідаза або N-ацетилмурамідклікангідролаза (КФ 3.2.1.17) — тип ферментів, що руйнують клітинну стінку бактерій за рахунок каталізу реакції гідролізу 1,4-бета-зв’язків між зал ишками N-ацетилмурамієвою кислотою і N-ацетил-D-глюкозаміном в складі гліканового ланцюжка пептидоглікану та між залишками N-ацетил-D-глюкозаміну в складі хітодекстріну. Лізоцим у великій кількості міститься в багатьох секретах тварин, таких як сльози, слина і слиз. Лізоцим також міститься у цитоплазмених гранулах поліморфоядерних нейтрофілів.